Аномальные агрегации протеинов в головном мозге сегодня идентифицируется как ключевой фактор, участвующий в развитии многих нейродегенеративных заболеваний, таких как болезнь Альцгеймера, болезнь Паркинсона и болезнь Крейтцфельда-Якоба ( человеческий эквивалент заболевания под названием «коровье бешенство»).

Прионы заразны, в отличие от аномальных белков болезни Альцгеймера или Паркинсона, которые способны «заражать» другие белки мозга, но не распространяются за пределы организма. Прионы же ответственны за распространение трансмиссивных энцефалопатий, таких как болезнь Крейтцфельда-Якоба. Потенциальная стратегия уничтожения этих белковых агрегатов – это разбить их каким-либо способом. Однако такая тактика является рискованной, поскольку умножает небольшие кусочки белка, что может только помочь болезни прогрессировать. Другая стратегия заключается в попытках стабилизировать эти протеины, связав их с другими молекулами.

И вот ученым впервые удалось реализовать второй подход к борьбе с протеиновыми бляшками. В экспериментах, проведенных биологами и химиками в лаборатории Университете Лиона, исследователи замедлили процесс скопления прионов у мышей, удвоив тем самым продолжительность их жизни после заражения инфекционными белками (почти на 90%).

Биологи изготовили и испытали новые молекулы, политиофены, конфигурация которых обеспечивает максимальную прочность связи. Эти новые молекулы были особенно эффективны при связывании прионных бляшек и помогли предотвратить их распространение. Так что на сегодня политиофены считаются лучшими кандидатами для лечения прионных заболеваний.